Rod.Kom - портал хороших родителей

Это позволяет выделить некоторые специфические белки сыворотки (например, церулоплазмин, трансферрин и др.). Так, в условиях стопроцентного насыщения плазмы сернокислым аммонием выпадают в осадок все белки. При 50% насыщения выпадают все глобулины, включая и фибриноген, представляющий собою тоже белок глобулярной природы.

Фибриноген наименее устойчив и выпадает уже при 27% насыщенности плазмы сернокислым аммонием.

Методом электрофореза можно разделить и глобулины на ар, аг — Р — и у-фракции, отличающиеся по изоэлектрической точке. Применяя более дифференцированные воздействия, можно выделить из плазмы еще большее количество субфракций, однако в настоящее время в клинической практике чаще пользуются электрофоретической техникой, разделяющей плазму на альбумины и 4 глобулиновых фракции.

Вопрос о возможности взаимных превращений белковых фракций остается открытым, хотя уже накопилось достаточно данных, чтобы решить его положительно. Отдельные белковые фракции, в особенности альбумины, легко вступают в комплектование с липидами, углеводами и различными анионами и катионами.

Приэтом подвижность этих белков в электрическом поле изменяется. Происходит перераспределение белковых фракций при сохранении общего количества белка в плазме неизменным.

В опытах in vitro было показано как превращение альбумина в глобулин, так и переход глобулинов в альбумин. В живом организме белки органов или плазмы представляют собою не простую смесь отдельных белковых фракций, а сложную и динамическую систему, самообновляющуюся и изменяющуюся путем агрегации и дезагрегации отдельных мицелл, путем присоединения различных комплексов (углеводных, липоидных, металлоорганических и т. п.).