Rod.Kom - портал хороших родителей

Основой строения молекулы каждого иммуноглобулина являются 4 полипептидные цепи, две из которых с молекулярным весом 50 000 получили название тяжелых (Н-цепи), а две другие, с молекулярным весом 25 000 — название легких цепей (L-цепи). L-цепи в молекуле иммуноглобулина могут присутствовать в одном из двух серологических типов: К или к. Н-цепи определяют классовую специфичность иммуноглобулина и обозначаются соответствующими буквами греческого алфавита: у (для IgG), (для IgM), К (для IgA), е (для IgE) и о (для IgD). Четырехцепочная структура (2 Н-цепи и 2 L-цепи) получила название субъединицы иммуноглобулина. В зависимости от числа субъединиц в молекуле иммуноглобулины могут быть мономерными (IgG, IgA, IgE, IgD), димерными (IgA), полимерными (IgM). IgA может присутствовать в моно — и димерной формах, IgM — всегда полимерен и состоит из 5 субъединиц.

Обработка иммуноглобулинов различными протеолитическими ферментами приводит к диссоциации их молекул.

При этом образуются фрагменты с различными (достаточно хорошо изученными) химическими и биологическими свойствами. Фрагмент Fab определяет специфичность иммуноглобулина как антитела, от него зависит многообразие образующихся антител; это связано с наличием на фрагменте Fab активного центра (комбинирующего участка) антитела, комплементарного детерминантам антигена.

Активные центры антител, принадлежащие к различным классам иммуноглобулинов, обладают неодинаковым аффинитетом в отношении антигенных детерминант. Считают, что аффинитет активного центра определяется прежде всего стереокомплементарностью — пространственным соответствием активного центра антитела и антигенной детерминанты (Fischer, Sprogg, 1969; Kutter, Hansch, 1969).